ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas a medida que se van sintetizando por el proceso de TRANSCRIPCIÓN en el citoplasma, ya se van plegando sobre si mismas para adquirir su funcionalidad y además también, caber en las células!
Imaginemos una célula con miles y miles de esas largas cadenas polipetídicas de más de 100 aminoácidos dando vueltas por el citoplasma, no cabrían!
ESTRUCTURA PRIMARIA
Corresponde a la cadena lineal de aminoácidos unidos entre sí, donde se encuentra toda la información necesaria para adquirir estructuras más complejas y realizar sus funciones.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Corresponde la plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los enlaces se dan solo entre el esqueleto central, dejando de lado las cadenas laterales.
cuando la conformación es de una hélice o resorte, esta posee parámetros específicos y se las denomina Hélice alfa. Cuando se dispone en zig-zag o forma de acordeón lo hace en forma de Lámina plegada beta. Existe unas zonas irregulares denominadas Zona sin plegamiento o giro al azar, que corresponde a las secuencias de aminoácidos que no presentan una disposición especifica pero no por ello son menos importantes.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Corresponde a la estructuración tridimensional de la cadena polipeptídica cuando se continua plegando sobre sí misma. La disposición que vaya a adquirir está determinada por la estructura primaria, es decir, esa secuencia lineal de aminoácidos.
Los enlaces que mantienen unida a esta estructura son de tipo: puente de hidrógeno, fuerzas de atracción y repulsión electrostática, cadenas hidrofóbicas e hidrofílicas y puentes disulfuro.
Según su plegamiento las proteínas de estructura terciaria se clasifican en:
GLOBULARES: son compactas y solubles en agua y en soluciones salinas. Ejemplos: enzimas, proteínas de membrana y muchas proteínas de transporte, inmunoglobulinas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la unión de dos o mas cadenas polipeptídicas "subunidades proteicas" mediante enlaces débiles como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Walls, para formar un complejo proteico.
IMPORTANTE: No porque se llame "cuaternaria" debe estar conformada por cuatro subunidades proteicas, a partir de la unión de dos, ya corresponde a una estructura cuaternaria. (No confundir por el típico ejemplo de la hemoglobina).
CHAPERONAS
Son proteínas también denominadas "acompañantes moleculares" "proteínas del estrés" cuyas funciones principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de novo, ayudar en el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y favorecer al correcto plegamiento de proteínas que han sido translocadas a otros compartimentos celulares.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Es la pérdida total o parcial de las estructuras "superiores" de la proteína y se debe a la desaparición de los enlaces que mantienen unidos a los aminoácidos, proveyendole la estructura y función a la proteína.
Puede darse por diferentes factores como: temperatura (calor y frío) y cambios de pH.
La desnaturalización puede ser:
PARCIAL: cuando no se ve afectada la estructura primaria, es decir, se rompen únicamente los enlaces débiles que otorgan las estructuras superiores. La proteína puede volver a renaturalizarse.
TOTAL: se ve afectada la estructura primaria mediante la ruptura de los enlaces covalentes peptídicos, y por lo tanto la desintegración de la proteína. Un ejemplo interesante de esto es cuando nos realizamos la "permanente" en el cabello, o cuando fritamos el huevo.
Fuente bibliográfica: http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/proteines.htm
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